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席，在睡觉之前，他还要抓紧时间做一点研究工作。
镰状细胞
鲍林5月份回到伦敦后，到剑桥作了三次报告，这使他有机会对布拉格的卡文迪什实验室作出第一手的评估。佩鲁茨十分乐意充当向导。他非常钦佩鲍林，认为鲍林是世界科学界的巨人。佩鲁茨记得，当自己还是一个穷学生时，曾向女友借钱买了一本用过的旧书《化学键的本质》。他说，这本书“把我早先读过的教科书中的化学知识从平面转换成了三维世界”。鲍林对佩鲁茨关于血红蛋白的研究成果印象深刻。他的研究表明，血红蛋白分子总体上呈椭圆形。更重要的是，它看起来像是一堆堆蛋白质圆柱体，每个柱体的直径为10埃到11埃，沿着分子长轴的方向排列。鲍林注意到这个结果也许与他几星期前在病床上用纸折出的螺旋结构的尺度相符合。
但是他没有把这个想法说出来。“我并没有（向佩鲁茨）提起这件事，”鲍林说，“我总觉得还有点问题——很可能某个可笑的错误逃过了我的注意。”佩鲁茨的血红蛋白X射线衍射图显示了5。1埃的反射，而这不可能存在于鲍林的螺旋模型中。用未经证实的猜测把水搅混是毫无意思的，也没有必要把新的设想公开出来，让卡文迪什研究小组更快地深入到蛋白质结构研究的最后细节中去。
事实上，鲍林为在卡文迪什实验室的所见所闻而暗自焦急。布拉格——他很体面地接待了鲍林但仍然拒绝谈专业——把他的实验室建设成了一个晶体研究的窗口，实验室装备了各种最新的设备，使用这些设备的是那些最有才干的研究者。与此相对照，鲍林在加州理工学院的装备就显得陈旧落后了。“他们的设备是我们的五倍之多，也就是说，他们可同时拍摄30张X光照片，”鲍林写信告诉他的助手休斯说，“我认为我们必需毫不拖延地扩充我们的X射线实验室。”
鲍林又一次显示了强烈的竞争意识，他感到又要与布拉格展开一轮竞赛，而这次是为了更大的奖项而竞争。他不无忧虑地看到布拉格研究小组有很大的获胜机会。“我担心我们会输给英国对手，”鲍林写信给科里这么说，并在信中描述了佩鲁茨等人关于蛋白质结构的研究成果，“他们已经开始触及问题的核心，并正在想方设法取得突破……我认为他们取得了十分惊人的进展。”作力对策，鲍林要求科里改变研究的策略。他看到英国人利用蛋白质消化酶把蛋白质大分子分裂成中型分子——由大约26个氨基酸分子串成，这样大小的分子更加适宜于作X射线分析；他因而要求科里做同样的事情。科里有很强的敬业精神，他回信这样答复：“我急不可待地希望立即投入蛋白质研究，我想跟英国人好好地比一比。”
在余下的那些日子里，鲍林一家在英国过得很愉快。琳达和彼得喜欢他们的学校，同时也喜欢结交新朋友；克莱林在伦敦德雷根小学的拉丁语测验中取得了第一名，使大家吃了一惊。鲍林继续在牛津讲学，直到春季结束。5月份，他得到了洛克菲勒基金会批准给他70万美元资助的好消息。这笔资助用于他和比德尔的宏大合作项目：用分子生物学的方法开展蛋白质结构和其他问题的研究。6月份，他和爱娃在牛津跟孩子们和其他朋友一起庆祝他俩结婚25周年。
7月份，鲍林在阿姆斯特丹一次大型科学会议上报告了自己关于金属结构的新设想。他在黑板上写满了数据，然后自己躲到黑板后面讲话，逗得与会者开怀大笑。一天鲍林走在阿姆斯特丹的大街上，看到一个妇女的外套被夹在电车的门缝里，人被电车拖着跑。他立即从后面追上去，一面扶起这个妇女，一面猛敲车门，直到售票员停下车子松开她为止。鲍林表现出的天不怕地不怕的莽撞脾气给朋友们留下了难忘的印象。鲍林全家接着到了瑞士，后来又再到法国过了两个星期。在此期间鲍林从巴黎大学又得到了一个荣誉学位。
到他准备返回加州理工学院的时候，鲍林脑子里已充满了新的设想。离开美国的这段时间，使鲍林有机会与欧洲最优秀的科学家进行交流并受到启发，也使他能静下心来仔细思考一些问题。用价键理论处理金属键的思路，关于蛋白质螺旋结构的设想，均使他感到满意；对于与马利肯的辩论，他自己的感觉也挺不错；他的脑了里充满着其他设想，却急需验证。他在给科里的信中这么说：“我觉得这次花这么长时间出国访问是非常值得的，这里的环境有利于我思考问题并找出解决问题的办法。”
他访问欧洲的成果在他回到帕萨迪纳以后开始表现出来了。在几个月时间里，他写出了一系列论文，这些论文总结了他的互补性理论以及他在巴黎报告过的金属结构新理论；进一步论述了抗体的作用，氢化铀的结构，纤维性硫的稳定性，双价氧的键能以及血红蛋白的结构，X射线对果绳的作用，等等。文章所涉及的主题从科普性的“今日世界与化学”到专业性非常强的“类胡萝卜素的顺、反异构性”，分别发表在法国、德国、英国和美国的杂志上。从1948年到1949年的两年内，他发表文章的总数达到创记录的30篇。
在这些数目众多的论文中，有一组文章特别引人注目。这组文章报告了鲍林领导下的研究镰状细胞贫血症病因的小组所取得的成果。
得到这个结果并不容易。鲍林的看法是，变异的镰状细胞血红蛋白之所以在脱氧后发生结晶现象，是由于细胞的结构发生了变化。然而在很长的时间内，从医学博士转过来研究化学的青年学者依泰诺（鲍林在1946年秋季指派他研究这个问题）却找不出正常人的血红蛋白与镰状细胞贫血症患者的血红蛋白在结构上的重要区别，它们有相同的细胞重量，给出相同的酸基滴定曲线。由于镰状细胞血的供源很难找到，因此他的研究进度就更缓慢了。所有的镰状细胞贫血症患者均为非洲裔美国人，他们大多住在美国南部，在加州难得有几个病例。开始时鲍林和依泰诺尝试与洛杉矶黑人社区的医生达成协议，取得少量的血样；后来有一阵他们劝诱病人直接来加州理工学院供血，付给他们少量酬金。最后鲍林在路易斯安那的图莱恩大学找到一个医生，他可获得大量的这类血液并能满足鲍林的全部研究所需。
一旦拥有充裕的血源，鲍林就让依泰诺观察不同的化学药品对镰状细胞血红蛋白的影响。依泰诺的研究证实，氧气在发生镰状形变的过程中发挥著作用，在一定幅度内减少含氧量会加速红细胞的镰状化。在这一发现的基础上，他们提出了一种快速诊断镰状细胞病的测试法，鲍林和依泰诺还联合写出了第一篇有关这个课题的论文。依泰诺还证实，血液中加入一氧化碳后（一氧化碳会与血红蛋白不可逆转地结合在一起，从而阻止氧气的进入），能够防止红细胞出现镰状弯曲。根据鲍林的推测，所在的变异似乎都局限在血红蛋白分子里。
这个结果说明了为什么正常的血红蛋白和镰状细胞血红蛋白看起来那么相像。原来能够探测到的两者之间的区别只是分子所带电荷的微小差别。依泰诺把血红蛋白分子分割开来，发现这种差别局限在分子的蛋白质部分，即珠蛋白部分，而不发生在含铁的血质部分。对一个很大的分子来说，这只是一个微小的变化。需要利用极为敏感的探索工具才能进行深入的研究。
为了加快研究的进程，鲍林在1947年秋季吸收了另一个博士后研究者加入该项目，他的名字叫辛格。辛格在大分子的物化研究方面比依泰诺更有经验，他还懂得怎样使用一种叫做泰氏仪的新型仪器。这种仪器是战前由瑞典化学家泰赛列斯发明的，它利用分子的电学性质把蛋白质从混合体中分离出来。人们知道，每个蛋白质分子的表面都携带着一组确定的电荷。泰赛列斯据此发明了一种仪器，蛋白质溶液放置在仪器的玻璃试管的中部，试管置于电场之中，一头为正极，另一头为负极。根据各种不同的因素，特别是按照蛋白质分子表面携带的不同的电荷组合，溶液中的蛋白质分子将以不同的方式和速度，被吸引到正极或负极上去。这是一种精巧、轻柔而又精确性很高的分高蛋白质混合液的方法，在分离过程中蛋白质分子不会受到任何损害。在大战期间泰氏仪还很少，而且在市场上买不到，鲍林请斯托特范特为加州理工学院专门制作了一台。
当鲍林在英国访问的时候，